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Pflanzen regulieren die Synthese von
Chlorophyll durch eine Kontrolle der Enzyme:
Modell des multimeren Proteinkomplexes aus
GluTR-Dimeren (gelb und dunkelblau) und
einem Dimer des GluTR-Bindeproteins
(hellblau und orange) mit zwei Dimeren der
GSAAT (hell- und dunkelgrün sowie rosa und
dunkelrot) (Abbildung: aus dem Manuskript
Sinha et al., The Plant Cell, 2022)

In der Photosynthese?wandeln Pflanzen?mittels Chlorophyll Sonnenenergie in biochemische Energie um, die sie für ihren Stoffwechsel nutzen. Aber wie stellen Pflanzen Chlorophyll her und wie schaffen sie es, immer ausreichende Mengen des grünen Pigments zur Verfügung zu haben?

Diese Fragen erforschen Bernhard Grimm und seine Arbeitsgruppe Pflanzenphysiologie vom Institut für Biologie der Humboldt-Universit?t zu Berlin. Sie besch?ftigten sich mit dem komplexen Syntheseweg der Tetrapyrrole, chemische Verbindungen, zu denen nicht nur Chlorophyll geh?rt, sondern auch das Sauerstoff-bindende Molekül H?m. ?ber zahlreiche Syntheseschritte wird aus acht Molekülen der Aminos?ure Glutamat jeweils ein Molekül Chlorophyll oder H?m erzeugt. Bereits am Beginn des Syntheseweges entscheidet die Pflanze, wie?viel Chlorophyll?synthetisiert werden kann. Dazu stehen zahlreiche Regulationsmechanismen bereit.

Seit vielen Jahren nehmen Forscher:innen an, dass die ersten Enzymschritte auch funktionell und strukturell zusammengehalten werden müssen, um Synthese von Chlorophyll effizient zu regulieren. Diesen Beweis erbrachte nun Neha Sinha aus der Arbeitsgruppe Pflanzenphysiologie in Zusammenarbeit mit Forscher:innen der Westf?lischenWilhelms-Universit?t Münster. Sie kl?rten auf, dass der Zusammenhalt der beiden ersten Enzyme, Glutamyl-tRNA Reduktase (GluTR) und Glutamat-1-Semialdehyd Aminotransferase, durch das GluTR-Bindeprotein gew?hrleistet wird. Ein Dimer dieses Bindeproteins sorgt für den Aufbau eines multimeren Proteinkomplexes, an dem zwei Moleküle der GluTR und vier Moleküle der GSAAT beteiligt sind (siehe Abbildung). Damit ist eine wirkungsvolle Weiterleitung der Metabolite zwischen den beiden Enzymen ebenso wie eine genaue Kontrolle der Enzymaktivit?ten erm?glicht.

Schon 2018 publizierte die HU-Arbeitsgruppe, dass das GluTR-Bindeprotein auch überschüssiges H?m, das andere Tetrapyrrol-Endprodukt, binden kann und letztendlich durch diesen Rückkopplungseffekt innerhalb der Tetrapyrrolsynthese die frühen Enzyme des Stoffwechselwegs kontrollieren kann (Richter et al., Elife, 2018). DieH?mbindung des GluTR-Bindeproteins l?st die Interaktion zum GluTR, die damit verst?rkt durch Proteasen abgebaut wird. Damit ist der multimere Proteinkomplex aufgel?st und die Synthese weiterer Chlorophyllbausteine unterbrochen.

?Mit diesen neuen Ergebnissen k?nnen wir dem GluTR Bindeprotein neben der H?m-abh?ngigen Kontrolle der GluTR-Stabilit?t nun auch eine weitere Rolle für die Verknüpfung der beiden ersten Enzyme des Tetrapyrrolsyntheseweges zuschreiben“,?sagt Bernhard Grimm. In ihrer weiteren Arbeit wird die Arbeitsgruppe versuchen, die Topologie und die Organisation der Synthese von Chlorophyll und H?m innerhalb des für die Photosynthese zust?ndigen Organs, dem Chloroplasten, aufzukl?ren.

Publikation

Neha Sinha, Jürgen Eirich, Iris Finkemeier, Bernhard Grimm. “Glutamate 1-semialdehyde aminotransferase is connected to GluTR by GBP and contributes to the rate-limiting ALA synthesis.” 16.08.2022, The Plant Cell

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Prof. Dr. Bernhard Grimm
Institut für Biologie
Humboldt-Universit?t zu Berlin

Tel.: 030 2093-98332
bernhard.grimm@rz.hu-berlin.de