Die gro?e Freisetzung des Sauerstoffs
Ein internationales Team von Forscher:innen der Humboldt-Universit?t zu Berlin, des Berkeley National Lab in den USA und der Universit?t Uppsala in Schweden widmet sich dem Verst?ndnis der Maschinerie biologischer Nanomaschinen, die für den Prozess der Photosynthese verantwortlich sind. Diese fruchtbare Zusammenarbeit liefert seit mehr als zwei Jahrzehnten grundlegende Erkenntnisse über das Photosystem II, das wichtigste Enzym im Photosyntheseprozess.
Vor mehr als drei Milliarden Jahren entwickelten einzellige Organismen in einer CO2-reichen Atmosph?re die F?higkeit, Sonnenenergie zu nutzen und in energiereichen Kohlenhydraten zu speichern. Im Laufe der Zeit entwickelte sich dieser Prozess zu einer Oxidation von Wassermolekülen (H2O) mit Hilfe von Sonnenenergie, wobei Protonen, Elektronen und O2 als Nebenprodukte entstehen. Dieses Ereignis war entscheidend für die Entwicklung des Lebens auf der Erde.
In den 1970er Jahren beschrieb Bassel Kok diesen biologischen Prozess der Wasseroxidation in fünf Stufen (Abbildung 1). Dieser Prozess findet in Cyanobakterien, Algen und h?heren Pflanzen gleicherma?en im aktiven Zentrum des Photosystem-II-Proteins statt, das einen Mn4CaO5-Cluster beherbergt. Allerdings müssen zun?chst vier Oxidationen nacheinander ablaufen, um die Wasserspaltung und O2-Bildung zu erm?glichen. Zu wissen, wie eines der h?ufigsten Metalle auf der Erde, wie Mangan, als Katalysator für die Wasseroxidation im Photosystem II wirkt, k?nnte die Entwicklung künstlicher Katalysatoren erleichtern", sagt Dr. Rana Hussein, Postdoktorandin in der Arbeitsgruppe von Prof. Holger Dobbek an der Humboldt-Universit?t zu Berlin und eine der Erstautor:innen der neuen Studie.
In einer Reihe von Ver?ffentlichungen, die darauf abzielten, den Prozess der Wasseroxidation auf atomarer Ebene zu filmen, nahmen die Forscher:innen atomare Schnappschüsse des Enzyms auf, w?hrend es seinen katalytischen Zyklus durchlief. Dazu verwendeten sie ultraschnelle R?ntgenlaserpulse an verschiedenen Einrichtungen weltweit – darunter das SLAC National Accelerator Laboratory und der SPring-8 Angstr?m Compact Free Electron Laser (SACLA).
In der neuen Studie, die in Nature ver?ffentlicht wurde, berichten die Forschenden über die strukturellen Ver?nderungen an der katalytischen Stelle des Proteins, dem Mn4CaO5-Cluster, w?hrend des letzten ?bergangs (S3?S0), bei dem zwei Wassermoleküle oxidiert und molekularer Sauerstoff freigesetzt wird. Prof. Athina Zouni ist Leiterin der Photosystem II Biophysics Group an der Humboldt-Universit?t zu Berlin, ist eine Pionierin auf diesem Gebiet und eine der Wissenschaftlerinnen, die diese Experimente konzipiert haben. Prof. Athina Zouni bekr?ftigt: ?Dieses Ergebnis stellt einen wichtigen Durchbruch in unserer Forschung dar, da wir nun die strukturellen Ver?nderungen beobachten k?nnen, die w?hrend dieses entscheidenden ?bergangs stattfinden.“
Publikation
Bhowmick, A., Hussein, R., Bogacz, I. et al. Structural evidence for intermediates during O2 formation in photosystem II. Nature (2023).?
DOI https://doi.org/10.1038/s41586-023-06038-z
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Prof. Dr. Athina Zouni
Institute of Biology
Structural Biology / Biochemistry
Humboldt-Universit?t zu Berlin
Tel.: (+49) 030 2093 47930
athina.zouni@hu-berlin.de
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