SPP 1710/2: Thiol-basierte Kontrolle des Tetrapyrrolstoffwechsels: Posttranslationale Kontrolle der Tetrapyrrolbiosyntheseenzyme durch NADPH-abh?ngige Thioredoxin-Reduktase C und Thioredoxine

Pflanzen koordinieren die durch Photosynthese erzeugte Produktion von Energietr?gern und Reduktions?quivalenten mit der Kontrolle der Aktivit?ten ihrer Stoffwechselwege. Da der Redoxstatus des Chloroplasten ganz wesentlich durch die Aktivit?ten der Photosynthese bestimmt ist, ist zu vermuten, dass auch die strikte Dunkelrepression und Licht-abh?ngige Aktivierung der 5-Aminol?vulinat(ALA)-Synthese für die Bildung von Chlorophyll durch die Ver?nderung der Thiol-Gruppen der beteiligten Enzyme redox-reguliert ist. Meine Arbeitsgruppe ist an der Aufkl?rung der posttranslationalen Kontrolle der Tetrapyrrolbiosynthese interessiert. Wir identifizierten bereits einige redox-abh?ngige Enzyme des Stoffwechselweges, die durch NADPH-abh?ngige Thioredoxin-Reduktase C (NTRC) und die Thioredoxine (TRX) in ihrer Aktivit?t und Stabilit?t ver?ndert wurden. In Fortsetzung stellen wir uns in dem Nachfolgeantrag den folgenden Zielen: (i) Untersuchung der Arbeitshypothese, ob und wie die dunkel-abh?ngige Drosselung der ALA-Synthese durch Inaktivierung der Glutamyl-tRNA Reduktase (GluTR) mittels des Negativregulators FLU (FLUORESCENT) durch einen Redoxmechanismus kontrolliert wird und (ii) Analyse von NTRC und TRX-katalysierten thiol-basierten Redoxreaktionen an den Enzymen ALA-Dehydratase (ALAD) und Protoporphyrinogenoxidase (PPOX) und Aufkl?rung der physiologischen Auswirkungen der Redoxkontrolle auf die ver?nderte Aktivit?t und Stabilit?t dieser Zielenzyme. Es wird langfristig erwartet, dass diese Arbeiten zu einem erh?hten Verst?ndnis der thiol-basierten Regulation dieser wichtigen Enzyme in der Tetrapyrrolsynthese beitragen, durch die Enzymaktivit?t, Proteinstruktur und -stabilit?t, Protein-Protein Interaktion und die Lokalisierung der Enzyme innerhalb der Chloroplasten beeinflusst werden. Dies trifft insbesondere für die für h?here Pflanzen unabdingbare Licht/Dunkelregulation der ALA-Synthese durch GluTR zu.