EXC 314/1: Die Aufkl?rung des photo-induzierten Assemblierungsmechanismus, ausgehend von nativen und modifizierten Wasseroxidations-Katalysatoren des Photosystem II (AG Zouni) Biokatalytische Kopplung von Photosystem I mit FDH und CO-DH Superkomplexen

Die oxygene Fotosynthese in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien wird durch zwei gro?e Membranproteinkomplexe katalysiert, Photosystem I (PSI) und Photosystem II (PSII). Beide Komplexe enthalten je ein Reaktionszentrum (RC), welches für den lichtgetriebenen Ladungstransfer über die Thylakoidmembran verantwortlich ist und dadurch innerhalb von Picosekunden die Bildung des Radikalpaar P+A- verursacht, bestehend aus einem oxidierten prim?ren Donor P und einem reduzierten Akzeptor A. Das starke Oxidationsmittel P+ ist in der Lage, aus dem Wasser mittels eines proteingebundenen Mn4CaO5-Cluster des OEC, Elektronen zu extrahieren. Der OEC durchl?uft fünf verschiedene Oxidationszust?nde (?S-states“), welche der stufenweisen Entnahme von vier Elektronen aus dem Wasser entsprechen. In gewisser Weise ist die Vier-Elektronenreaktion 2 H2O ? O2 + 4e- + 4 H+ der Wasseroxidation mit der Ein-Elektronen-Transfer-Reaktion im RC gekoppelt. Trotz den jüngsten Fortschritte in der Strukturaufkl?rung des dimeren PSII-Kernkomplexes (dPSIIcc) bleibt der Mechanismus des lichtgetriebenen Aufbaus des Mn4CaO5 Cluster weitestgehend unverstanden. Erst kürzlich erhielten wir eine Kristallstruktur bei einer Aufl?sung von 2.55 ? eines vollst?ndig Mn4CaO5-Cluster-freien PSII (apo-PSIIcc). Diese Struktur kann als Grundlage dienen, um den Mechanismus des lichtgesteuerten OEC-Aufbaus zu verstehen. Innerhalb des Netzwerkes des UniSysCat-Clusters ist das grundlegende Verst?ndnis der dynamischen Wasseroxidation in PSII unter physiologischen Bedingungen eine unabdingbare Voraussetzung für die Entwicklung künstlicher Wasser-oxidierender Katalysatoren.
Lernen von der Natur – Proteine der oxygenen Photosynthese von Pflanzen und Cyanobakterien sind als Licht-zu-Ladung konvertierende Carrier von gro?em Interesse für die Konstruktion neuer funktioneller (Bau-)Elemente. Wegen seiner hohen Quantenausbeute (100%), einer schnellen und stabilen Ladungstrennung und einer geeigneten ?berlappung mit dem Sonnenspektrum ist Photosystem I (PSI) einer der vielversprechendsten Licht umwandelnden Komplexe. PSI des thermophilen Cyanobakteriums Thermosynechococcus elongatus (T. elongatus) ist ein trimerer Pigment-Protein-Superkomplex, welcher aus 12 verschiedenen Untereinheiten besteht und je Monomer 96 Chlorophyll a – Moleküle (Chl a) und 22 Carotinoide enth?lt. Die meisten Chlorophylle dienen als lichtsammelnde Antennenpigmente, wobei sechs der Chlorophylle die Elektronentransportkette bilden. PSI katalysiert den lichtgetriebenen Elektronentransfer vom reduzierten Cytochrom c (Cyt cred) an der luminalen Seite zum oxidierten Ferredoxin (Fdox) auf der Stromaseite. Die Ladungstrennung im PSI erfolgt zwischen dem Chl a / Chl a? Heterodimer, dem P700, und dem Prim?rakzeptor A0. Anschlie?end wird das Elektron zun?chst auf ein gebundenes Phyllochinon, dann fortlaufend über drei [4Fe-4S] Cluster auf ein l?sliches [2Fe-2S] Fd übertragen. Als Teil des UniSysCat-Clusters ist das Hauptanliegen dieses Projektes, in enger Zusammenarbeit mit den anderen Arbeitsgruppen, die Synthese von einfachen Chemikalien durch Lichtenergie. Um diese langfristigen Ziele zu erreichen, wird ein künstliches Photosynthese-System entwickelt. Diese Systeme bestehen aus dem photochemischen Modul, dem PSI, und einem katalytischen Modul, z.B. der Formiatdehydrogenase (FDH) oder der Kohlenmonoxid-Dehydrogenase (CO-DH), um ein lichtgetriebenes Formiat- oder Kohlenmonoxid-produzierendes Element aufzubauen. Um Elektronen effizient und mit einer hohen Quantenausbeute weiterzuleiten, soll eine kovalente Bindung des FB-Clusters von PSI an ein Eisen-Schwefel-Cluster von FDH oder CO-DH durch ein ?molekulares Kabel“ erreicht werden.